• English
    • Norsk
  • English 
    • English
    • Norsk
  • Administration
View Item 
  •   Home
  • Det matematisk-naturvitenskapelige fakultet
  • Institutt for molekylær biovitenskap ( -2012)
  • Biokjemi
  • View Item
  •   Home
  • Det matematisk-naturvitenskapelige fakultet
  • Institutt for molekylær biovitenskap ( -2012)
  • Biokjemi
  • View Item
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Subkloning og proteinanalyser av rGH-varianter i MDCK II-celler

Tveiten, Sonja Trentinaglia
Master thesis
View/Open
helexoppgaven.pdf (1.069Mb)
Year
2006
Permanent link
http://urn.nb.no/URN:NBN:no-13892

Metadata
Show metadata
Appears in the following Collection
  • Biokjemi [45]
Abstract
Epitelcellelinjen ”Madin-Darby canine kidney” (MDCK), er en velstudert polarisert cellelinje som danner et tett cellelag med separate apikale og basolaterale membranoverflater. For å opprettholde polariteten, må nysyntetiserte proteiner og lipider fraktes til sine respektive membrandomèner ved hjelp av et sorterings- og transportmaskineri. N-glykosylering er kritisk i foldings- og sorteringsprosessen for mange proteiner. Glykosaminoglykaner (GAG) antas også å kunne medvirke i sorteringsprosesser. I denne oppgaven ble polariserte MDCK II-celler brukt til å studere betydningen av ulike karbohydratmodifiseringer på sortering og transport av modellproteinet rotte veksthormon (rGH) med et C-terminalt grønt fluorescerende protein (GFP). rGH er vanligvis et ikke-glykosylert protein, som blir skilt ut omtrentlig like mye til hver side når det uttrykkes i polariserte MDCK-celler.

De forskjellige rGH-variantene ble radioaktivt metabolsk merket med radioaktiv-sulfat, -cystein/metionin eller -glukosamin og immunpresipitert fra apikalt og basolateralt medium. rGH med innsatte Ser-Gly seter ble modifisert med CS-kjeder. Dette er tidligere ikke vist at enkle Ser-Gly seter i et rekombinat protein kan modifiseres med GAG-kjeder. rGH:GFP modifisert med kondroitinsulfat (CS) og N-glykaner, ble hovedsakelig sortert til den apikale siden (74%), mens CS-kjedene på rGH utskilt i basolateralt medium var mest sulfaterte. rGH:GFP modifisert kun med N-glykaner ble hovedsakelig sortert til den apikale siden. N-glykanene på begge variantene av rGH ble sulfatert og dette reiser spørsmål om hvor omfattende sulfatering av N-glykaner er, og om dette kan ha en betydning for sortering av glykoproteiner.
 
Responsible for this website 
University of Oslo Library


Contact Us 
duo-hjelp@ub.uio.no


Privacy policy
 

 

For students / employeesSubmit master thesisAccess to restricted material

Browse

All of DUOCommunities & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitles

For library staff

Login
RSS Feeds
 
Responsible for this website 
University of Oslo Library


Contact Us 
duo-hjelp@ub.uio.no


Privacy policy